G蛋白偶联受体(GPCRs)是药物靶点，影响多种信号途径。研究发现，血小板激活因子受体(PAFR)的二聚体和寡聚体影响其信号模式，为GPCR寡聚与下游信号间关系提供了重要见解。

研究首先通过单分子成像技术检测PAFR的二聚体或低聚体形成，结果表明PAFR在细胞膜上的寡聚是密度依赖性的。随后，利用BRET试验和Cys交联方法，研究PAFR的7TM上可能的二聚体界面，发现两种界面：TM1与TM4和TM5。

通过Cys交联稳定PAFR低聚体，单体或二聚体通过双半胱氨酸交联形成低聚体，可能由两个对称界面组成。实验发现PAFR寡聚增强Gq信号，并减少β-arrestin募集。使用TM1和TM4/5界面的Cys交联，可形成高比例二聚体和低聚体，也表现出更高Gq信号和更低βarr1募集。研究还发现，自然遗传变异影响PAFR的寡聚化，如E178K变体在没有CuP的情况下形成更大比例的二聚体，表现出更高Gq信号和更少βarr1募集。

研究进一步研究了PAFR二聚体/寡聚体与Gq和βarr的分子机制，通过PLC介导的细胞内钙释放验证Gq激活而非Gi激活。实验发现，βarr募集不足并非由PAFR二聚体募集GRKs不足引起。Gq介导的Ca2+信号在受体激活后的几秒钟内发生，远早于βarr募集。研究还验证了G蛋白偏倚对其他G蛋白和βarr2的影响。

研究提出，PAFR寡聚调节G蛋白活化和βarr接合的模型：受体寡聚增加G蛋白信号，同时减少βarr募集和激动剂诱导的受体内化。最后，通过βarr1 /2敲除(KO) HEK-293细胞实验，进一步研究βarr对G蛋白激活的影响，发现βarr影响PAFR低聚体的数量，且在βarr下调时，低聚体占比增加。