抗体（英语：antibody），又称免疫球蛋白（immunoglobulin，简称Ig），是一种由B淋巴细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面[1][2]。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位（抗原结合位）的锁状结构，该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般，使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用，这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制，抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞，以诱导其他免疫机制对其进行攻击，又或直接中和其目标，例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体[3]。抗体也可以与血清中的补体一起直接破坏外来目标。

抗体是由一种叫做浆细胞的白细胞所制造。抗体有两种物理形态，一种是从细胞分泌出的可溶解物形态，另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器（B Cell Receptor，BCR），这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面，是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞，或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞[4]。在大多数情况下，与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的，因为辅助型T细胞负责识别抗原，并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞[5]。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中（包括各种分泌物），持续抵抗正在入侵的外来微生物。

抗体是免疫球蛋白超家族中的一种糖蛋白[6]。抗体通常由一些基础单元组成，每一个抗体包括：两个长（大）的重链，以及两个短（小）的轻链。而轻链和重链之间以双硫键连接。轻链和重链又分为可变区和恒定区，而不同类型的重链恒定区，将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种，它们分别扮演不同的角色，并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反应[7]。

尽管所有的抗体大体上看都很相似，然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分是可以发生非常丰富的变化的。这一高变区上的细微变化可达百万种以上，该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化，可以使该抗体和某一个特定的抗原结合[1]。这种极丰富的变化能力，使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗体[6]。之所以能产生如此丰富多样的抗体，是因为编码抗体基因中，编码抗原结合位（即互补位）的部分可以随机组合及突变[7][8]。此外，在免疫种型转换的过程中，可以修改重链的类型，从而制造出对相同抗原专一性的不同种型的抗体，使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。