胃蛋白酶的活化过程是一个复杂的生物化学过程。首先，胃内产生的是胃蛋白酶的无活性前体，称为胃蛋白酶原。胃蛋白酶原的结构相对于成熟的胃蛋白酶多出44个氨基酸，它在胃粘膜主细胞中被合成。

胃壁细胞释放出的胃酸，主要是盐酸，扮演了激活胃蛋白酶原的关键角色。当胃酸与胃蛋白酶原相遇，胃酸的酸性环境促使酶原进行去折叠，这种结构变化使得胃蛋白酶原具备了自我催化的能力，它能够通过剪切自身，产生具有活性的胃蛋白酶。

这个过程在胃泌素和迷走神经的调控下启动，这两种因素协同作用，促使胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在胃酸的作用下，胃蛋白酶原进一步被剪切，去除了那44个多余的氨基酸，形成更为成熟的胃蛋白酶，参与到食物的消化过程中。

值得注意的是，这种机制具有保护作用。通过在食物存在时才激活胃蛋白酶，避免了胃壁细胞在没有食物时过度消化，从而维持了胃内环境的稳定。因此，胃蛋白酶的活化过程是消化系统中一个精细且至关重要的步骤。