酶学中的酶，其结构和功能复杂而精细。首先，酶主要分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两类。单纯蛋白酶仅由氨基酸构成，而结合蛋白酶则包含酶蛋白和非蛋白质部分，即辅助因子，辅助因子可以是金属离子或小分子有机化合物。其中，辅酶与酶蛋白非共价结合，辅基则通过共价键紧密相连。辅酶常含有B族维生素，它们在酶中各有其特定的角色：辅酶传递基团，金属离子则稳定构象、参与活性中心或调节反应。

酶的活性中心至关重要，它是酶催化作用的场所，包含结合基团和催化基团。活性中心由酶表面的极性基团构成，如-COOH、-NH2、-OH、-SH和咪唑基等。这些基团形成特定的空间结构，使得酶能专一地与底物结合并催化反应，解释了酶催化作用的专一性。

许多酶在合成或初次分泌时以酶原的形式存在，如消化酶和血液凝固酶。酶原需要经过激活过程，如胰蛋白酶原，通过切除特定肽段，形成活性酶。酶原的存在不仅有利于酶的稳定，还在临床诊断中具有重要意义，通过测定同工酶谱可以帮助诊断疾病。

同工酶是指催化相同反应但分子结构各异的一组酶。它们存在于同一物种或个体的不同组织中，其一级结构、理化性质和免疫学性质各异，但活性中心的结构相似。乳酸脱氢酶是同工酶研究的典型例子，有多种同工酶类型，对疾病的诊断具有辅助作用。