调节物，作为酶作用的关键因子，通常指的是底物、底物类似物或代谢终产物。它们与酶的别构中心结合，引发酶分子构象的改变，进而影响酶活性中心对底物的结合与催化作用，调节酶的反应速度与代谢过程。这一现象被称为别构效应。其中，能够提升酶活力的物质称为正效应物或别构激活剂，反之，抑制酶活性的物质则为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶所对应的调节物分子各不相同，有的别构酶的调节物分子就是底物分子本身，酶分子上存在多个底物结合中心，其调节作用取决于被占据的底物结合中心数量。别构酶的反应初速度与底物浓度的关系呈现出S形曲线，表明一个功能位点的活性影响着另一个功能位点的活性，体现了协同效应。底物或效应物与酶结合后，会导致酶分子构象的变化，这种变化显著提高了酶对后续底物分子的亲和力。因此，底物浓度的微小变化，能够极大改变酶促反应的速度。

以天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase, ATCase）为例，这是了解最为全面的一个别构酶。它在嘧啶核苷酸合成途径中催化第一个中间物N-氨甲酰天冬氨酸的生成。ATCase由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成。催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。CTP的抑制、ATP的激活以及协同结合底物均受到四级结构的巨大变化的调节，通过催化亚基与调节亚基之间的相互作用产生别构效应，从而实现对酶活性的精细调控。

扩展资料

当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。