蛋白质的结构基础主要分为一级、二级和三级结构。

首先，一级结构，也称为primary structure，由多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的数目和排列方式组成。

然后是二级结构，secondary structure，涉及主链骨架的折叠。主要有以下几种形式：α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-sheet）、β-转角（β-turn）、γ-转角（γ-turn）和无规则卷曲(random coil)。主链骨架的局部构象由模体(motif)定义，它介于二级和三级结构之间，如αα、βαβ和βββ等组合。

更深入的是结构域，domain，是二级或超二级结构基础上的局部折叠区域，形成独立的球状实体，具有特定的生物功能。结构域通常由2-3个二级结构单元组成，如α螺旋、β折叠和环(loop)。对于球状蛋白，结构域等同于三级结构，如红氧还蛋白等。对于更大的蛋白质，结构域之间通过功能域（酶活性中心）相互作用。

根据所含的二级结构，结构域可分为4类：反平行α螺旋结构域、平行或混合型β折叠片结构域、反平行β折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域。结构域的局部功能和间隙区域往往对蛋白质的功能至关重要。在多结构域蛋白质中，各结构域的活性并非简单相加，而是相互影响，产生整体的变构效应。

最后，三级结构，tertiary structure，是所有二级结构元素、模体和结构域进一步盘曲和折叠形成的三维空间结构，它由氨基酸的长程顺序决定，维系力包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。