免疫球蛋白M（IgM）是一种独特的免疫分子，以五聚体的形式存在。每个五聚体由一个IgM单体组成，其独特的结构特征是形成一个封闭的环状，沉降系数高达19S，相对分子质量在900,000至1,000,000Da之间，由大约600个氨基酸残基构建，因此也被称为巨球蛋白，占全部免疫球蛋白总量的10%。

每个五聚体分子由同型的轻链（λ或x）和重链构成，重链是弘链。它包含四个稳定区，C、λ1、λ2、C、3和C、4，其中绞链区位于C、2和C、3之间。在形成五聚体之前，IgM先通过j链（joining chain）连接形成二聚体，j链由129,000个氨基酸残基组成，相对分子质量约16,000，其上含有8个半胱氨酸，其中13位和15位半胱氨酸与P链结合。

分泌到体液中的IgM是五聚体形式，而膜结合的IgM则是单体。分泌型IgM在其C末端有20个氨基酸组成的尾片，而膜结合型则含有41个氨基酸尾片，其核心部分极为疏水，约有25个氨基酸残基嵌入膜中。此外，IgM类别还分为两个亚类，即IgM1和IgM2，反映了其多样性和功能的多样性。

扩展资料

免疫球蛋白M（ImmunoglobulinM，IgM）主要由脾脏和淋巴结中浆细胞分泌合成，分为IgMl和IgM2两个亚型，是免疫球蛋白巾相对分子质量最大的。IgM主要分布在血液中，在机体免疫反应中出现最早，具有强大的抗感染作用。